Esto sí es avanzarse a las noticias y acercarnos las ideas científicas que se está cociendo en los principales laboratorios del mundo:
Recordareis los priones como unas extrañas proteínas con propiedades infecciosas que causaban la enfermedad de las vacas locas. Nosotros ya los habíamos olvidado, pero los investigadores no.
Miquel Bosch, nuestro neurocientífico del Massachusetts Institute of Technology (MIT), nos explica que los priones podrían tener un papel muchísimo más relevante y completamente inesperado en el funcionamiento interno del cerebro. Escuchemos a Miquel:
La Revolución de los Priones, por Miquel Bosch
¿Qué pasaría si os dijera que lo más profundo de vuestra mente está, en realidad, hecho de priones?
Pero, bueno -me contestaríais algunos/as-, los priones… ¿no eran los causantes del mal de las vacas locas y su equivalente humano, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob? ¿No eran esos agentes infecciosos formados únicamente por proteína, sin material genético, ni ADN, ni ARN?
Efectivamente –añadiría yo-, pero puede que sean mucho más que eso. Puede que sean sólo la punta del iceberg de un nuevo mecanismo molecular que revolucionará la biología de arriba a abajo. Podrían llegar a explicar la causa de enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson y podrían darnos algunas pistas para su curación. Y no sólo eso. Una provocativa hipótesis sugiere que podrían ser una parte esencial de lo más íntimo de nosotros mismos: nuestros recuerdos. Vayamos por partes.
Prionoides y enfermedades neurodegenerativas
Stanley Prusiner resolvió en los años 80 uno de los misterios más inquietantes de la historia de la medicina, y lo hizo con una sorprendente hipótesis: la existencia de los priones.
El kuru era una enfermedad que se transmitía entre los miembros de una tribu indígena de Nueva Guinea siguiendo el mismo patrón que una infección. Daniel Gajdusek había descubierto que los contagios tenían lugar durante los rituales caníbales en los que mujeres y niños se comían los cerebros de los fallecidos. Pero no había manera de detectar ningún virus, ni bacteria, ni bicho alguno que explicase el contagio. ¿Qué era entonces lo que se propagaba y causaba la infección? Prusiner aplicó la máxima que Sherlock Holmes usaba en la resolución de sus casos: “Cuando se han eliminado todas las opciones, la que queda, por improbable que parezca, tiene que ser la cierta”. Y lo que quedaba eran simplemente proteínas.
Entonces ¿cómo puede una estructura proteica duplicarse, infectar y perpetuarse en el tiempo? Imaginaos un cajón donde guardáis todos vuestros calcetines limpios y bien dobladitos. Una noche os despistáis y metéis un par de calcetines sucios y mal doblados en ese cajón…y a la mañana siguiente aparecen todos los calcetines mal doblados y entrelazados en una maraña espesa.
Así es como actúan los priones. Los priones son cadenas de aminoácidos que pueden plegarse en dos conformaciones diferentes: la buena, que suele ser soluble, y que le proporciona a la proteína su función (como catalizador, como ladrillo estructural, la que sea); y la mala, que suele ser insoluble, pegajosa y con tendencia a agregarse con ella misma. Lo peor de la forma mal plegada es que posee la fastidiosa habilidad de reclutar a las formas bien plegadas, convertirlas a la forma aberrante y apilarlas en conglomerados que van creciendo con el tiempo. La rotura de estos agregados sería el equivalente genético de la replicación del ADN, puesto que cada pedazo se convierte en una semilla para el crecimiento de otro agregado.
Algunos científicos están proponiendo que este mecanismo no es exclusivo de las enfermedades priónicas (cuya incidencia es muy baja: un caso por año por millón de habitantes) sino que podría ser un mecanismo biológico más general que explicaría algunas patologías neurodegenerativas mucho más frecuentes. Enfermedades como las de Alzheimer, Parkinson o Huntington tienen en común la aparición de agregados proteicos dentro o fuera de las neuronas.
No se sabe si son la causa o la consecuencia de la muerte neuronal, pero se empieza a sospechar que estos agregados pueden expandirse por el cerebro siguiendo el mismo mecanismo que los priones, es decir, pervirtiendo y secuestrando las proteínas en agregados auto-perpetuantes. Ojo, esto no significa que estas enfermedades se transmitan entre personas, ni mucho menos. Pero cada vez hay más evidencias de que, en el caso del Parkinson, estos agregados pueden saltar de una célula a otra, expandiendo lentamente la “infección” por todo el cerebro. Por este motivo, estas proteínas empiezan a ser conocidas como prionoides.
Lejos de asustar al personal, si esta nueva perspectiva se confirma nos abrirá todo un abanico de posibilidades terapéuticas nuevas con las que atacar estas patologías. Se podría intentar frenar tanto la formación, como la rotura o el transporte de estos agregados, confinando así la expansión del daño neuronal y retrasando la evolución de la enfermedad.
http://pepascientificas.blogspot.com/2010/03/priones-en-tu-cerebro.html
Recordareis los priones como unas extrañas proteínas con propiedades infecciosas que causaban la enfermedad de las vacas locas. Nosotros ya los habíamos olvidado, pero los investigadores no.
Miquel Bosch, nuestro neurocientífico del Massachusetts Institute of Technology (MIT), nos explica que los priones podrían tener un papel muchísimo más relevante y completamente inesperado en el funcionamiento interno del cerebro. Escuchemos a Miquel:
La Revolución de los Priones, por Miquel Bosch
¿Qué pasaría si os dijera que lo más profundo de vuestra mente está, en realidad, hecho de priones?
Pero, bueno -me contestaríais algunos/as-, los priones… ¿no eran los causantes del mal de las vacas locas y su equivalente humano, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob? ¿No eran esos agentes infecciosos formados únicamente por proteína, sin material genético, ni ADN, ni ARN?
Efectivamente –añadiría yo-, pero puede que sean mucho más que eso. Puede que sean sólo la punta del iceberg de un nuevo mecanismo molecular que revolucionará la biología de arriba a abajo. Podrían llegar a explicar la causa de enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson y podrían darnos algunas pistas para su curación. Y no sólo eso. Una provocativa hipótesis sugiere que podrían ser una parte esencial de lo más íntimo de nosotros mismos: nuestros recuerdos. Vayamos por partes.
Prionoides y enfermedades neurodegenerativas
Stanley Prusiner resolvió en los años 80 uno de los misterios más inquietantes de la historia de la medicina, y lo hizo con una sorprendente hipótesis: la existencia de los priones.
El kuru era una enfermedad que se transmitía entre los miembros de una tribu indígena de Nueva Guinea siguiendo el mismo patrón que una infección. Daniel Gajdusek había descubierto que los contagios tenían lugar durante los rituales caníbales en los que mujeres y niños se comían los cerebros de los fallecidos. Pero no había manera de detectar ningún virus, ni bacteria, ni bicho alguno que explicase el contagio. ¿Qué era entonces lo que se propagaba y causaba la infección? Prusiner aplicó la máxima que Sherlock Holmes usaba en la resolución de sus casos: “Cuando se han eliminado todas las opciones, la que queda, por improbable que parezca, tiene que ser la cierta”. Y lo que quedaba eran simplemente proteínas.
Entonces ¿cómo puede una estructura proteica duplicarse, infectar y perpetuarse en el tiempo? Imaginaos un cajón donde guardáis todos vuestros calcetines limpios y bien dobladitos. Una noche os despistáis y metéis un par de calcetines sucios y mal doblados en ese cajón…y a la mañana siguiente aparecen todos los calcetines mal doblados y entrelazados en una maraña espesa.
Así es como actúan los priones. Los priones son cadenas de aminoácidos que pueden plegarse en dos conformaciones diferentes: la buena, que suele ser soluble, y que le proporciona a la proteína su función (como catalizador, como ladrillo estructural, la que sea); y la mala, que suele ser insoluble, pegajosa y con tendencia a agregarse con ella misma. Lo peor de la forma mal plegada es que posee la fastidiosa habilidad de reclutar a las formas bien plegadas, convertirlas a la forma aberrante y apilarlas en conglomerados que van creciendo con el tiempo. La rotura de estos agregados sería el equivalente genético de la replicación del ADN, puesto que cada pedazo se convierte en una semilla para el crecimiento de otro agregado.
Algunos científicos están proponiendo que este mecanismo no es exclusivo de las enfermedades priónicas (cuya incidencia es muy baja: un caso por año por millón de habitantes) sino que podría ser un mecanismo biológico más general que explicaría algunas patologías neurodegenerativas mucho más frecuentes. Enfermedades como las de Alzheimer, Parkinson o Huntington tienen en común la aparición de agregados proteicos dentro o fuera de las neuronas.
No se sabe si son la causa o la consecuencia de la muerte neuronal, pero se empieza a sospechar que estos agregados pueden expandirse por el cerebro siguiendo el mismo mecanismo que los priones, es decir, pervirtiendo y secuestrando las proteínas en agregados auto-perpetuantes. Ojo, esto no significa que estas enfermedades se transmitan entre personas, ni mucho menos. Pero cada vez hay más evidencias de que, en el caso del Parkinson, estos agregados pueden saltar de una célula a otra, expandiendo lentamente la “infección” por todo el cerebro. Por este motivo, estas proteínas empiezan a ser conocidas como prionoides.
Lejos de asustar al personal, si esta nueva perspectiva se confirma nos abrirá todo un abanico de posibilidades terapéuticas nuevas con las que atacar estas patologías. Se podría intentar frenar tanto la formación, como la rotura o el transporte de estos agregados, confinando así la expansión del daño neuronal y retrasando la evolución de la enfermedad.
http://pepascientificas.blogspot.com/2010/03/priones-en-tu-cerebro.html
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